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Javier M. Di Noia

Titre :
Directeur d’une unité de recherche
Institut :
Institut de recherches cliniques de Montréal
Département :
Infections virales et immunité
Province :
Québec
Formation :
Stage postdoctoral, Biologie moléculaire, Division de Chimie des protéines et des acides, Cambridge, Royaume-Uni
Stage postdoctoral, Institut de recherche en biotechnologie, Université de San Martin, San Martin, Buenos Aires, Argentine
Ph.D. Université de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentine
M.Sc., B.Sc., Université de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentine
Intérêts de recherche :
Caractérisation des mécanismes moléculaires et biochimie de la diversification des gènes des immunoglobulines par la maturation de l’affinité et la modification de l’isotype des anticorps.
Causes moléculaires des immunodéficiences humaines, maladies autoimmunes et des lymphomes et des autres cancers qui résultent du fonctionnement anormal de ces mécanismes
Distinctions :
Chaire de Recherche du Canada sur les mécanismes de la diversité génétique
Bourse Milstein
Prix MRC Career Development
Projets de recherche
Titre du projet :
Régulation par Hsp90 de la capacité mutagène d’AID, l’enzyme de diversification des anticorps.
Date de financement :
2011-2013
Programme :
Subvention de fonctionnement (recherche fondamentale)
Sommaire :
L’enzyme AID est nécessaire pour la réponse immunitaire. Elle modifie les gènes des anticorps pour que nous puissions répondre efficacement à tous les pathogènes et à la vaccination. Pour ce faire, AID induit des mutations dans le génome des lymphocytes qui produisent les anticorps. Cependant, AID a un effet secondaire qui est d’induire des mutations dans les mauvais gènes et ainsi prédispose les lymphocytes B à devenir des lymphomes ou des leucémies ou encore à rendre ces maladies encore plus agressives. Nous avons découvert un mécanisme qui contrôle la quantité d’AID dans les cellules via la chaperonne Hsp90, qui permet de conserver le niveau d’AID stable. Un certain nombre d’inhibiteur de Hsp90 existent et sont en cours d’études cliniques pour le traitement du cancer mais leur efficacité est limité par leur effets secondaires connus et inconnus puisque Hsp90 interagit avec une multitude de protéines. Nous allons utiliser des modèles de souris et des échantillons cliniques humains pour étudier comment ces inhibiteurs pourraient être utiles dans le traitement ou la prévention des lymphomes et des leucémies qui sont causés par AID.
Projets SRC antérieurs :
2009 Régulation par Hsp90 de la mutagénécité de l'enzyme responsable de la diversification des anticorps









