Titre : 
Professeur agrégé

Institut : 
Université d’Ottawa

Département : 
Médecine cellulaire et moléculaire

Province :
Ontario

Formation :
Stage postdoctoral, Institut Lady Davis, Université McGill, Montréal, Québec
Stage postdoctoral, Université de Washington à St-Louis, St-Louis, Missouri, États-Unis
Ph.D., Université de Sherbrooke, Sherbrooke, Québec
B.Sc., Université de Sherbrooke, Sherbrooke, Québec

Intérêts de recherche :
Méthylation des résidus arginines
Mécanismes de régulation post-transcriptionelle
Bases moléculaires et cellulaires du développement du cancer

Distinctions :
Chaire de recherche du Canada (Niveau 2) sur le métabolisme de l’ARN (2010-2015)
Prix jeune professeur de la faculté de Médecine (2008)
Prix de chercheur junior du Ministère de la recherche et de l’innovation de l’Ontario (2006-2011)
Chaire de recherche du Canada (Niveau 2) sur le métabolisme de l’ARN (2005-2010)
Prix de nouvel investigateur des IRSC, décliné (2005)
Bourse de recherche postdoctorale Terry Fox de l’Institut national du cancer du Canada (NCIC) (2001)
Bourse de recherche postdoctorale des Instituts de recherche en santé du Canada (IRSC) (2001)
Bourse de recherche postdoctorale du Conseil de recherche en sciences et en génie du Canada (CRSNG) (1998)

Accomplissements professionnels :
Mon travail en tant que chercheur postdoctoral à l’Université McGill a mené à la génération de réactifs importants (e.g. anticorps spécifiques aux résidus arginine méthylés) et de résultats (e.g. caractérisation d’un module de protéines qui reconnait spécifiquement les résidus arginine méthylés dans les protéines) ont aidé à préparer le terrain pour de futures études du rôle des résidus arginine méthylés dans la transduction du signal intracellulaire et le cancer.
Après avoir mis sur pied mon propre groupe de recherche, nous avons caractérisé les isoformes d’épissage alternatif la protéine arginine méthyl-transférase (PRMT1), qui a des propriétés distinctes et qui de façon plus importante, est surexprimée dans le cancer du sein.
Notre travail a aussi permis l’identification d’une nouvelle protéine liant les protéines méthylées, TDRD3, qui est localisée dans les granules de stress cellulaire, une structure qui semble contribuer à la survie des cellules cancéreuses qui formeraient le noyau des tumeurs solides, suggérant que la méthylation de l’arginine pourrait réguler l’assemblage ou la fonction de ces structures cellulaires.

Projets de recherche

Titre du projet :
Le rôle de l’isoforme d’épissage alternatif v2 de PRMT1 dans la pathogénèse du cancer du sein

Date de financement : 
2011-2013

Programme :
Subvention de fonctionnement (recherche fondamentale)

Sommaire :
Mon laboratoire étudie une modification, la méthylation de l’arginine, qui peut changer et réguler la fonction des protéines.  Nous avons découvert que les molécules responsables de cette modification, les PRMT, se retrouvent à des niveaux anormalement élevés dans le cancer du sein.  Nous souhaitons donc tester si une défectuosité de la voie cellulaire que les PRMT contrôlent ou régulent normalement contribue au développement et à la progression du cancer du sein.
Spécifiquement, nous avons caractérisé l’expression de trois différentes PRMT comme nouveaux biomarqueurs pour le cancer du sein.  Nous avons concentré nos efforts sur une de ces PRMT et nous avons découvert que son principal rôle dans les cellules de cancer du sein est de les aider à croître de façon anarchique et d’empêcher les mécanismes d’activation qui pourraient les éliminer du corps.  Puisque cette forme spécifique de PRMT se retrouve presqu’exclusivement dans les cellules cancéreuses et pas dans les cellules normales du sein, nous proposons maintenant de vérifier si elle pourrait être une nouvelle cible potentielle pour sélectivement éliminer les cellules tumorales (ou au moins arrêter leur croissance) sans affecter les tissus normaux avoisinants.

Publications SRC :

Chen, Y.C., Milliman, E.J., Goulet, I., Côté, J., Jackson, C.A., Vollbracht, J.A. and Yu, M.C. (2010) Protein arginine methylation facilitates co-transcriptional recruitment of pre-mRNA splicing factors. Molecular and Cellular Biology, 30(21):5245-56.

Zhao, T.T., Cloutier, M., Lewis, S.M., Graber, T.E., Jordan, L, Goulet, I., Côté, J. and Holcik, M. (2009) hnRNP A1 regulates NFkB signaling via destabilization of cIAP1 mRNA. Cell Death and Differentiation, 16(2):244-52.

Goulet, I., Boisvenue, S., Mokas, S., Mazroui, R. and Côté, J. (2008) TDRD3, a novel Tudor domain-containing protein, localizes to cytoplasmic stress granules. Human Molecular Genetics, 17(19):3055-74.

Goulet, I., Gauvin, G., Boisvenue, S. and Côté, J. (2007) Alternative splicing yields protein arginine methyltransferase 1 isoforms with distinct activity, substrate specificity and subcellular localization. Journal of Biological Chemistry; 282(45):33009-21.

Projets SRC antérieurs :

2008 La contribution des protéines arginine methyl-transférase et de leur substrats à la tumorigénèse du cancer du sein.

2004 Le rôle de la méthylation de l’arginine par l’isoforme 1 de la protéine arginine-N-méthyltransférase dans le cancer du sein.